Jenis Protein Struktural Yang Berperan Dalam Kontraksi Sel Otot Adalah

Jenis Protein Struktural Yang Berperan Dalam Kontraksi Sel Otot Adalah.

Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas

TTN
Struktur yang tersedia
PDB Pencarian Ortolog:
PDBe RCSB
Pengidentifikasi
Alias TTN, CMD1G, CMH9, CMPD4, EOMFC, HMERF, LGMD2J, MYLK5, TMD, titin, SALMY, LGMDR10
ID eksternal OMIM: 188840 MGI: 98864 HomoloGene: 130650 GeneCards: TTN
EC number ii.7.xi.1
Pola ekspresi RNA
PBB GE TTN 208195 at fs.png
Referensi data ekspresi selengkapnya
Ortolog
Spesies Manusia Tikus
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNA)

NM_011652
NM_028004

RefSeq (protein)

NP_035782
NP_082280
NP_001372637

Lokasi (UCSC) n/a Chr ii: 76.seven – 76.98 Mb
Pencarian PubMed
[two]

[3]
Wikidata
Lihat/Sunting Manusia Lihat/Sunting Tikus

Titin
, juga dikenal sebagai
konektin, adalah suatu poly peptide yang pada manusia, dikodekan oleh gen
TTN.[4]
[5]
Titin adalah sebuah protein raksasa, panjangnya lebih dari ane µm,[6]
fungsinya yaitu sebagai molekul pegas yang bertanggung jawab atas elastisitas pasif otot. Poly peptide ini terdiri dari 244 domain poly peptide terlipat secara individual yang dihubungkan dengan urutan peptida yang tidak terstruktur.[7]
Domain ini terbuka saat protein diregangkan dan terlipat kembali saat ketegangan dihilangkan.[eight]

Titin berperan penting dalam kontraksi jaringan otot lurik. Protein ini menghubungkan garis Z ke garis M di dalam sarkomer. Poly peptide ini berperan memaksa transmisi pada garis Z dan ketegangan istirahat di area pita I.[9]
Protein ini membatasi jangkauan gerak sarkomer ketika dalam kondisi tegang, sehingga berkontribusi terhadap kekakuan pasif otot. Variasi dalam urutan titin antara berbagai jenis otot (misalnya jantung atau rangka) telah berkorelasi dengan perbedaan sifat mekanik otot-otot ini.[4]
[10]

Titin adalah protein paling banyak ketiga yang ada dalam otot (setelah miosin dan aktin), tubuh manusia dewasa paling tidak mengandung sekitar 0,5 kg titin.[xi]
Dengan panjang ~27.000 sampai ~33.000 asam amino (tergantung pada sambatan isoform), titin adalah protein terbesar yang diketahui.[12]
Lebih jauh lagi, gen titin mengandung jumlah ekson (363) terbesar yang ditemukan pada gen tunggal mana pun,[xiii]
serta ekson tunggal terpanjang (17.106 pasang basa).

Penemuan

[sunting
|
sunting sumber]

Reiji Natori pada tahun 1954 adalah orang pertama yang mengusulkan struktur elastis pada serat otot sebagai penyebab kembalinya otot ke keadaan istirahat saat otot-otot diregangkan dan kemudian dilepaskan.[fourteen]
Pada tahun 1977, Koscak Maruyama dan rekan kerjanya mengisolasi protein elastis dari serat otot, yang mereka sebut konektin.[xv]
Dua tahun kemudian, Kuan Wang dan rekan kerjanya mengidentifikasi pita ganda pada elektroforesis gel yang sesuai dengan poly peptide elastis dengan berat molekul tinggi, yang mereka beri nama titin.[16]
[17]

Labeit pada tahun 1990 mengisolasi sebagian cDNA kloning titin.[5]
Pada tahun 1995, Labeit dan Kolmerer menentukan urutan cDNA dari titin jantung manusia.[7]
Blindside dan rekannya pada tahun 2001 menentukan urutan lengkap gen titin manusia.[13]
[18]

Genomik

[sunting
|
sunting sumber]

Gen manusia yang mengkodekan titin terletak pada lengan panjang kromosom 2 dan mengandung 363 ekson, yang bersama-sama mengkodekan 38.138 residu (4200 kDa).[13]
Dalam gen tersebut ditemukan sejumlah besar eksplan PEVK yang berjumlah 84 sampai 99 nukleotida yang memperjelas motif residu 28 sampai 33 residu yang dapat mewakili unit struktural dari pegas PEVK titin. Jumlah motif PEVK dalam gen titin tampaknya meningkat selama evolusi, yang tampaknya memodifikasi daerah genom yang bertanggung jawab untuk sifat pegas titin.[xix]

Baca :   120 Cm Jam Berapa M Detik

Isoform

[sunting
|
sunting sumber]

Sejumlah isoform diproduksi pada jaringan otot lurik yang berbeda sebagai hasil dari sambungan alternatif.[20]
Semua kecuali satu dari isoform ini berada dalam kisaran ~27.000 sampai ~36.000 residu asam amino. Ada pengecualian dalam isoform jantung kecil
novex-3
yang panjangnya hanya v.604 residu amino. Tabel berikut mencantumkan isoform titin yang diketahui:

Isoform alias/deskripsi panjang MW
Q8WZ42-i Sekuens “kanonik” 34.350 3.816.030
Q8WZ42-ii 34.258 three.805.708
Q8WZ42-3 Kardiak kecil N2-B 26.926 ii.992.939
Q8WZ42-iv Soleus 33.445 3.716.027
Q8WZ42-five 32.900 3.653.085
Q8WZ42-6 Kardiak kecil novex-3 five.604 631.567
Q8WZ42-7 Kardiak novex-2 33.615 three.734.648
Q8WZ42-8 Kardiak novex-1 34.475 3.829.846
Q8WZ42-9 27.118 3.013.957
Q8WZ42-x 27.051 3.006.755
Q8WZ42-11 33.423 3.713.600
Q8WZ42-12 35.991 3.994.625
Q8WZ42-13 34.484 3.831.069

Struktur

[sunting
|
sunting sumber]

Titin adalah protein terbesar yang diketahui; varian manusianya terdiri dari 34.350 asam amino, dengan berat molekul isoform “kanonik” dewasa dari protein sekitar three.816.188,13 Da.[21]
Homolog protein ini pada tikus bahkan lebih besar lagi, terdiri dari 35.213 asam amino dengan MW iii.906.487,half-dozen Da.[22]
Protein ini memiliki titik isoelektrik teoritis half-dozen,01.[21]
Rumus kimia empiris proteinnya adalah C169.719H270.464N45.688O52.237S911.[21]
Protein ini memiliki teori indeks ketidakstabilan (Ii) 42,41, dan karena itu diklasifikasikan sebagai protein tidak stabil.[21]
Paruh waktu protein in vivo, waktu yang dibutuhkan setengah dari jumlah protein dalam sel untuk dipecah setelah sintesisnya di dalam sel, diperkirakan sekitar 30 jam (dalam retikulosit mamalia).[20]

Protein titin terletak di antara filamen tebal miosin dan cakram Z.[23]
Titin terdiri dari rangkaian linear dua jenis modul (juga disebut sebagai domain protein; 244 total salinan): tipe I (domain fibronektin tipe 3; 132 salinan) dan tipe Ii (domain imunoglobulin; 112 salinan).[vii]
Susunan linier ini selanjutnya disusun menjadi dua wilayah:

  • Pita-I Due north-terminal: bertindak sebagai bagian elastis dari molekul dan sebagian besar terdiri dari modul tipe II. Lebih khusus lagi, pita I berisi dua wilayah domain imunoglobulin tandem tipe 2 di kedua sisi wilayah PEVK yang kaya akan prolin, glutamat, valin, dan lisin.[23]
    Elastisitas PVK memiliki sifat entropik dan entalpik yang dapat dikarakterisasi oleh panjang persistensi polimer dan modulus regangan.[24]
    Pada elastisitas ekstensi PEVK yang rendah sampai sedang dapat dimodelkan dengan model elastisitas entropik tipe rantai seperti cacing (WLC). Pada ekstensi PEVK yang tinggi dapat dimodelkan dengan model WLC yang dimodifikasi yang menggabungkan elastisitas entalpik. Perbedaan antara elastisitas rendah dan tinggi adalah karena penguatan kaku dan efek hidrofobik elektrostatik.
  • pita A C-final: dianggap bertindak sebagai penguasa protein dan memiliki aktivitas kinase. Pita A terdiri dari modul tipe I dan Two yang bergantian dengan segmen sangat berulang. Bentuk ini telah ditunjukkan untuk menyelaraskan pengulangan miosin aksial berketebalan 43 nm dengan domain imunoglobulin yang berkorelasi dengan mahkota miosin.[25]

Fungsi

[sunting
|
sunting sumber]

Model filamen geser kontraksi otot. (Titin berlabel di kanan atas.)

Titin adalah poly peptide otot lurik yang melimpah. Fungsi utama titin adalah menstabilkan filamen tebal, memusatkannya di antara filamen tipis, mencegah perenggangan sarkomer yang berlebihan, dan untuk melepaskan sarkomer seperti pegas setelah diregangkan.[26]
Daerah cakram Z Due north-terminal dan daerah garis G C-terminal masing-masing terikat ke garis Z dan garis K sarkomer, sehingga satu molekul titin membentang setengah panjang sarkomer. Titin juga mengandung situs pengikat untuk poly peptide yang berhubungan dengan otot sehingga berfungsi sebagai templat penempel untuk perakitan mesin kontraktil pada sel otot. Titin juga telah diidentifikasi sebagai protein struktural untuk kromosom.[27]
[28]
Variabilitas yang cukup banyak terdapat di daerah pita I, garis 1000, dan cakram Z titin. Variabilitas di wilayah pita I berkontribusi terhadap perbedaan elastisitas isoform titin yang berbeda dan oleh karena itu, pada perbedaan elastisitas dari jenis otot yang berbeda. Dari sekian banyak varian titin yang teridentifikasi, lima di antaranya dideskripsikan dengan informasi transkrip yang lengkap.[4]
[5]

Titin berinteraksi dengan banyak protein sarkomerik termasuk:[13]

  • Area garis Z: teletonin dan alfa-aktinin
  • Area pita I: kalpain-iii dan obskurin
  • Expanse garis Chiliad: poly peptide pengikat miosin C, kalmodulin 1, CAPN3, dan MURF1

Relevansi klinis

[sunting
|
sunting sumber]

Mutasi di mana saja dalam urutan gen yang luar biasa panjang ini dapat menyebabkan kodon berhenti prematur atau cacat lainnya. Mutasi titin dikaitkan dengan miopati turun-temurun dengan kegagalan saluran pernafasan awal, miopati awal dengan kardiomiopati fatal, miopati inti dengan penyakit jantung, miopati sentronuklear, distrofi muskular lingkar pinggul tipe 2J, dilatasi kardiomiopati familial 9,[9]
[29]
kardiomiopati hipertrofik, dan distrofi muskular tibial.[30]
Penelitian lebih lanjut juga menunjukkan bahwa tidak ada bentuk genetik terkait dengan distrofi atau miopati dapat dikecualikan dengan aman karena disebabkan oleh mutasi pada gen TTN.[31]
Mutasi pemotongan pada pasien dilatasi kardiomiopati paling sering ditemukan di wilayah A; meskipun pemotongan di wilayah hulu I mungkin diharapkan dapat mencegah penerjemahan wilayah A sepenuhnya, penjalinan alternatif menciptakan beberapa transkrip yang tidak sesuai dengan kodon stop prematur, memperbaiki pengaruhnya.[32]

Autoantibodi untuk titin diproduksi pada pasien dengan penyakit autoimun skleroderma.[27]

Interaksi

[sunting
|
sunting sumber]

Titin telah menunjukkan interaksi dengan:

  • ANK1,[33]
  • ANKRD1,[34]
  • ANKRD23[34]
  • CAPN3,[35]
    [36]
  • FHL2,[37]
  • OBSCN,[38]
  • TCAP,[39]
    [40]
    [41]
    [42]
    dan
  • TRIM63.[43]

Signifikansi linguistik

[sunting
|
sunting sumber]

Nama titin berasal dari bahasa Yunani Titan (dewa raksasa, apapun yang berukuran besar).[xvi]

Sebagai poly peptide terbesar yang diketahui, titin juga mempunyai nama IUPAC. Nama kimia lengkap dari bentuk titin kanonik manusia, dimulai dengan metionil… dan diakhiri dengan …isoleusina, berisi 189.819 huruf dan kadang-kadang dinyatakan sebagai kata terpanjang dalam bahasa Inggris, bahkan kata terpanjang bahasa mana pun.[44]
Meskipun demikian, leksikografer menyatakan bahwa nama umum senyawa kimia adalah rumus verbal, dan bukan sebuah kosakata.[45]

Baca :   Proses Penjernihan Air Dengan Mengisikan Oksigen Di Dalam Air Disebut

Referensi

[sunting
|
sunting sumber]

  1. ^


    a




    b




    c



    GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000051747 – Ensembl, May 2017

  2. ^


    “Human PubMed Reference:”.
    National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.





  3. ^


    “Mouse PubMed Reference:”.
    National Center for Biotechnology Information, U.South. National Library of Medicine.




  4. ^


    a




    b




    c




    “Entrez Gene: TTN titin”.



  5. ^


    a




    b




    c



    nbuf8cicnLabeit S, Barlow DP, Gautel M, Gibson T, Holt J, Hsieh CL, Francke U, Leonard K, Wardale J, Whiting A (Mei 1990). “A regular pattern of two types of 100-residue motif in the sequence of titin”.
    Nature.
    345
    (6272): 273–6. doi:10.1038/345273a0. PMID 2129545.





  6. ^


    Eric H. Lee. “The Concatenation-like Elasticity of Titin”. Theoretical and Computational Biophysics Group, Academy of Illinois. Diakses tanggal
    25 September
    2014
    .




  7. ^


    a




    b




    c




    Labeit South, Kolmerer B (Oktober 1995). “Titins: giant proteins in accuse of muscle ultrastructure and elasticity”.
    Scientific discipline.
    270
    (5234): 293–6. doi:10.1126/scientific discipline.270.5234.293. PMID 7569978.





  8. ^


    Minajeva A, Kulke M, Fernandez JM, Linke WA (March 2001). “Unfolding of titin domains explains the viscoelastic behavior of skeletal myofibrils”.
    Biophysical Journal.
    80
    (3): 1442–51. doi:10.1016/S0006-3495(01)76116-4. PMC1301335alt=Dapat diakses gratis
    . PMID 11222304.




  9. ^


    a




    b




    Itoh-Satoh M, Hayashi T, Nishi H, Koga Y, Arimura T, Koyanagi T, Takahashi M, Hohda S, Ueda One thousand, Nouchi T, Hiroe G, Marumo F, Imaizumi T, Yasunami One thousand, Kimura A (Februari 2002). “Titin mutations equally the molecular footing for dilated cardiomyopathy”.
    Biochemical and Biophysical Enquiry Communications.
    291
    (two): 385–93. doi:10.1006/bbrc.2002.6448. PMID 11846417.





  10. ^

    Online Mendelian Inheritance in Human being (OMIM) [ane]

  11. ^


    Labeit S, Kolmerer B, Linke WA (Februari 1997). “The behemothic protein titin. Emerging roles in physiology and pathophysiology”.
    Circulation Research.
    80
    (2): 290–4. doi:10.1161/01.RES.80.2.290. PMID 9012751.





  12. ^


    Opitz CA, Kulke Thousand, Leake MC, Neagoe C, Hinssen H, Hajjar RJ, Linke WA (Oktober 2003). “Damped rubberband recoil of the titin bound in myofibrils of human myocardium”.
    Proceedings of the National University of Sciences of the United States of America.
    100
    (22): 12688–93. doi:10.1073/pnas.2133733100. PMC240679alt=Dapat diakses gratis
    . PMID 14563922.




  13. ^


    a




    b




    c




    d




    Bang ML, Centner T, Fornoff F, Geach AJ, Gotthardt Grand, McNabb M, Witt CC, Labeit D, Gregorio CC, Granzier H, Labeit S (Nov 2001). “The complete gene sequence of titin, expression of an unusual approximately 700-kDa titin isoform, and its interaction with obscurin identify a novel Z-line to I-band linking system”.
    Apportionment Research.
    89
    (11): 1065–72. doi:ten.1161/hh2301.100981. PMID 11717165.





  14. ^


    Natori R (1954). “Skinned Fibres of Skeletal Muscle and the Machinery of Musculus Contraction-A Chronological Account of the Author’s Investigations into Muscle Physiology”
    (PDF).
    Jikeikai Medical Periodical.
    54
    (1). Diarsipkan dari versi asli
    (PDF)
    tanggal 2016-06-03. Diakses tanggal
    2018-01-19
    .





  15. ^


    Maruyama Grand, Matsubara S, Natori R, Nonomura Y, Kimura South (Agustus 1977). “Connectin, an elastic protein of muscle. Characterization and Function”.
    Journal of Biochemistry.
    82
    (2): 317–37. PMID 914784.




  16. ^


    a




    b




    Wang K, McClure J, Tu A (Agustus 1979). “Titin: major myofibrillar components of striated muscle”.
    Proceedings of the National Academy of Sciences of the Us.
    76
    (eight): 3698–702. doi:ten.1073/pnas.76.8.3698. PMC383900alt=Dapat diakses gratis
    . PMID 291034.





  17. ^


    Maruyama Grand (Mei 1994). “Connectin, an elastic protein of striated muscle”.
    Biophysical Chemistry.
    50
    (1–two): 73–85. doi:10.1016/0301-4622(94)85021-6. PMID 8011942.





  18. ^

    Online Mendelian Inheritance in Human being (OMIM) -188840

  19. ^


    Freiburg A, Trombitas Grand, Hell W, Cazorla O, Fougerousse F, Centner T, Kolmerer B, Witt C, Beckmann JS, Gregorio CC, Granzier H, Labeit Due south. “Serial of exon-skipping events in the elastic spring region of titin as the structural ground for myofibrillar elastic diversity”.



  20. ^


    a




    b




    “Titin – Homo sapiens (Human)”.
    Universal Protein Resource. UniProt Consortium. 5 Oktober 2010. Diakses tanggal
    fifteen Oktober
    2010
    .




  21. ^


    a




    b




    c




    d




    “ProtParam for human titin”.
    ExPASy Proteomics Server. Swiss Institute of Bioinformatics. Diakses tanggal
    25 Juli
    2011
    .





  22. ^


    “ProtParam for mouse titin”.
    ExPASy Proteomics Server. Swiss Institute of Bioinformatics. Diakses tanggal
    2010-05-06
    .




  23. ^


    a




    b




    Wang K, McCarter R, Wright J, Beverly J, Ramirez-Mitchell R (Agustus 1991). “Regulation of skeletal muscle stiffness and elasticity by titin isoforms: a test of the segmental extension model of resting tension”.
    Proceedings of the National Academy of Sciences of the Usa.
    88
    (sixteen): 7101–v. doi:10.1073/pnas.88.sixteen.7101. PMC52241alt=Dapat diakses gratis
    . PMID 1714586.





  24. ^


    Linke WA, Ivemeyer Thou, Mundel P, Stockmeier MR, Kolmerer B (Juli 1998). “Nature of PEVK-titin elasticity in skeletal muscle”.
    Proceedings of the National Academy of Sciences of the United states of america of America.
    95
    (14): 8052–7. doi:10.1073/pnas.95.14.8052. PMC20927alt=Dapat diakses gratis
    . PMID 9653138.





  25. ^


    Bennett PM, Gautel M (June 1996). “Titin domain patterns correlate with the axial disposition of myosin at the end of the thick filament”.
    Journal of Molecular Biology.
    259
    (5): 896–903. doi:10.1006/jmbi.1996.0367. PMID 8683592.





  26. ^


    Saladin Thousand (2015).
    Anatomy & Physiology
    (edisi ke-vii). McGraw Colina. hlm. 401. Diakses tanggal
    14 November
    2016
    .




  27. ^


    a




    b




    Machado C, Sunkel CE, Andrew DJ (April 1998). “Man autoantibodies reveal titin as a chromosomal protein”.
    The Journal of Cell Biology.
    141
    (2): 321–33. doi:10.1083/jcb.141.2.321. PMC2148454alt=Dapat diakses gratis
    . PMID 9548712.





  28. ^


    Machado C, Andrew DJ (2000). “Titin equally a chromosomal protein”.
    Advances in Experimental Medicine and Biology.
    481: 221–32; discussion 232–6. doi:10.1007/978-ane-4615-4267-4_13. PMID 10987075.





  29. ^


    Siu BL, Niimura H, Osborne JA, Fatkin D, MacRae C, Solomon Due south, Benson DW, Seidman JG, Seidman CE (March 1999). “Familial dilated cardiomyopathy locus maps to chromosome 2q31”.
    Circulation.
    99
    (8): 1022–half-dozen. doi:10.1161/01.cir.99.8.1022. PMID 10051295.





  30. ^


    Hackman P, Vihola A, Haravuori H, Marchand S, Sarparanta J, De Seze J, Labeit S, Witt C, Peltonen L, Richard I, Udd B (September 2002). “Tibial muscular dystrophy is a titinopathy caused by mutations in TTN, the cistron encoding the behemothic skeletal-muscle protein titin”.
    American Journal of Human Genetics.
    71
    (iii): 492–500. doi:10.1086/342380. PMC379188alt=Dapat diakses gratis
    . PMID 12145747.





  31. ^


    Udd B, Vihola A, Sarparanta J, Richard I, Hackman P (February 2005). “Titinopathies and extension of the Thou-line mutation phenotype beyond distal myopathy and LGMD2J”.
    Neurology.
    64
    (four): 636–42. doi:10.1212/01.WNL.0000151853.50144.82. PMID 15728284.





  32. ^


    Hinson JT, Chopra A, Nafissi North, Polacheck WJ, Benson CC, Swist Southward, Gorham J, Yang L, Schafer Due south, Sheng CC, Haghighi A, Homsy J, Hubner N, Church 1000, Cook SA, Linke WA, Chen CS, Seidman JG, Seidman CE (August 2015). “HEART Disease. Titin mutations in iPS cells define sarcomere insufficiency equally a cause of dilated cardiomyopathy”.
    Science.
    349
    (6251): 982–half dozen. doi:10.1126/science.aaa5458. PMC4618316alt=Dapat diakses gratis
    . PMID 26315439.





  33. ^


    Kontrogianni-Konstantopoulos A, Bloch RJ (Februari 2003). “The hydrophilic domain of small ankyrin-1 interacts with the ii N-last immunoglobulin domains of titin”.
    The Journal of Biological Chemistry.
    278
    (6): 3985–91. doi:10.1074/jbc.M209012200. PMID 12444090.




  34. ^


    a




    b




    Miller MK, Blindside ML, Witt CC, Labeit D, Trombitas C, Watanabe 1000, Granzier H, McElhinny AS, Gregorio CC, Labeit S (November 2003). “The muscle ankyrin repeat proteins: CARP, ankrd2/Arpp and DARP equally a family of titin filament-based stress response molecules”.
    Periodical of Molecular Biology.
    333
    (v): 951–64. doi:10.1016/j.jmb.2003.09.012. PMID 14583192.





  35. ^


    Ono Y, Shimada H, Sorimachi H, Richard I, Saido TC, Beckmann JS, Ishiura S, Suzuki Thou (Juli 1998). “Functional defects of a muscle-specific calpain, p94, caused by mutations associated with limb-girdle muscular dystrophy type 2A”.
    The Journal of Biological Chemistry.
    273
    (27): 17073–8. doi:10.1074/jbc.273.27.17073. PMID 9642272.





  36. ^


    Sorimachi H, Kinbara Thousand, Kimura Due south, Takahashi M, Ishiura S, Sasagawa Due north, Sorimachi N, Shimada H, Tagawa Chiliad, Maruyama Grand (Desember 1995). “Musculus-specific calpain, p94, responsible for limb girdle muscular dystrophy type 2A, associates with connectin through IS2, a p94-specific sequence”.
    The Journal of Biological Chemistry.
    270
    (52): 31158–62. doi:10.1074/jbc.270.52.31158. PMID 8537379.





  37. ^


    Lange Due south, Auerbach D, McLoughlin P, Perriard E, Schäfer BW, Perriard JC, Ehler E (Desember 2002). “Subcellular targeting of metabolic enzymes to titin in heart muscle may be mediated by DRAL/FHL-2”.
    Journal of Cell Scientific discipline.
    115
    (Pt 24): 4925–36. doi:x.1242/jcs.00181. PMID 12432079.





  38. ^


    Young P, Ehler E, Gautel Thou (Juli 2001). “Obscurin, a giant sarcomeric Rho guanine nucleotide substitution gene protein involved in sarcomere assembly”.
    The Journal of Cell Biological science.
    154
    (ane): 123–36. doi:10.1083/jcb.200102110. PMC2196875alt=Dapat diakses gratis
    . PMID 11448995.





  39. ^


    Gregorio CC, Trombitás K, Centner T, Kolmerer B, Stier Thou, Kunke Yard, Suzuki Thou, Obermayr F, Herrmann B, Granzier H, Sorimachi H, Labeit S (Nov 1998). “The NH2 terminus of titin spans the Z-disc: its interaction with a novel 19-kD ligand (T-cap) is required for sarcomeric integrity”.
    The Journal of Cell Biological science.
    143
    (4): 1013–27. doi:ten.1083/jcb.143.4.1013. PMC2132961alt=Dapat diakses gratis
    . PMID 9817758.





  40. ^


    Mayans O, van der Ven PF, Wilm M, Mues A, Young P, Fürst DO, Wilmanns M, Gautel Thou (Oktober 1998). “Structural basis for activation of the titin kinase domain during myofibrillogenesis”.
    Nature.
    395
    (6705): 863–9. doi:10.1038/27603. PMID 9804419.





  41. ^


    Zou P, Gautel M, Geerlof A, Wilmanns G, Koch MH, Svergun DI (Januari 2003). “Solution scattering suggests cross-linking role of telethonin in the complex with titin”.
    The Journal of Biological Chemical science.
    278
    (4): 2636–44. doi:ten.1074/jbc.M210217200. PMID 12446666.





  42. ^


    Mues A, van der Ven PF, Young P, Fürst Exercise, Gautel M (Mei 1998). “Two immunoglobulin-like domains of the Z-disc portion of titin interact in a conformation-dependent mode with telethonin”.
    FEBS Messages.
    428
    (1–2): 111–4. doi:ten.1016/S0014-5793(98)00501-8. PMID 9645487.





  43. ^


    Centner T, Yano J, Kimura Eastward, McElhinny Every bit, Pelin Thousand, Witt CC, Bang ML, Trombitas M, Granzier H, Gregorio CC, Sorimachi H, Labeit S (Maret 2001). “Identification of muscle specific ring finger proteins as potential regulators of the titin kinase domain”.
    Periodical of Molecular Biology.
    306
    (4): 717–26. doi:10.1006/jmbi.2001.4448. PMID 11243782.





  44. ^


    McCulloch S. “Longest discussion in English”.
    Sarah McCulloch.com. Diarsipkan dari versi asli tanggal 2010-01-fourteen. Diakses tanggal
    12 Oktober
    2016
    .





  45. ^


    Oxford Word and Language Service squad. “Ask the experts – What is the longest English give-and-take?”. AskOxford.com / Oxford University Press. Diarsipkan dari versi asli tanggal 2008-09-13. Diakses tanggal
    13 Januari
    2008
    .




Bacaan lanjutan

[sunting
|
sunting sumber]

  • Tskhovrebova L, Trinick J (September 2003). “Titin: backdrop and family relationships”.
    Nature Reviews Molecular Cell Biological science.
    4
    (ix): 679–89. doi:10.1038/nrm1198. PMID 14506471.



  • Kinbara Thou, Sorimachi H, Ishiura S, Suzuki K (August 1998). “Skeletal muscle-specific calpain, p49: construction and physiological part”.
    Biochemical Pharmacology.
    56
    (4): 415–xx. doi:10.1016/S0006-2952(98)00095-i. PMID 9763216.



  • Kolmerer B, Witt CC, Freiburg A, Millevoi South, Stier Thou, Sorimachi H, Pelin K, Carrier Fifty, Schwartz M, Labeit D, Gregorio CC, Linke WA, Labeit S (1999). “The titin cDNA sequence and partial genomic sequences: insights into the molecular genetics, cell biology and physiology of the titin filament system”.
    Reviews of Physiology, Biochemistry and Pharmacology.
    138: xix–55. doi:10.1007/BF02346659. PMID 10396137.



  • Trinick J, Tskhovrebova L (October 1999). “Titin: a molecular command freak”.
    Trends in Cell Biology.
    nine
    (x): 377–80. doi:10.1016/S0962-8924(99)01641-iv. PMID 10481174.



  • Sorimachi H, Ono Y, Suzuki K (2000). “Skeletal muscle-specific calpain, p94, and connectin/titin: their physiological functions and relationship to limb-girdle muscular dystrophy type 2A”.
    Advances in Experimental Medicine and Biology.
    481: 383–95; discussion 395–7. doi:10.1007/978-ane-4615-4267-4_23. PMID 10987085.



  • Tskhovrebova L, Trinick J (February 2002). “Part of titin in vertebrate striated muscle”.
    Philosophical Transactions of the Imperial Guild of London. Serial B, Biological Sciences.
    357
    (1418): 199–206. doi:10.1098/rstb.2001.1028. PMC1692937alt=Dapat diakses gratis
    . PMID 11911777.



  • Sela BA (July 2002). “[Titin: some aspects of the largest poly peptide in the torso]”.
    Harefuah.
    141
    (seven): 631–5, 665. PMID 12187564.



  • Tskhovrebova Fifty, Trinick J (Nov 2004). “Properties of titin immunoglobulin and fibronectin-3 domains”.
    The Journal of Biological Chemical science.
    279
    (45): 46351–four. doi:10.1074/jbc.R400023200. PMID 15322090.



  • Wu Y, Labeit Due south, Lewinter MM, Granzier H (December 2002). “Titin: an endosarcomeric protein that modulates myocardial stiffness in DCM”.
    Journal of Cardiac Failure.
    viii
    (6 Suppl): S276–86. doi:x.1054/jcaf.2002.129278. PMID 12555133.



Pranala luar

[sunting
|
sunting sumber]

  • GeneReviews/NIH/NCBI/UW entry on Familial Hypertrophic Cardiomyopathy Overview
  • GeneReviews/NCBI/NIH/UW entry on Udd Distal Myopathy, Tibial Muscular Dystrophy, Udd Myopathy
  • GeneReviews/NIH/NCBI/UW entry on Salih Myopathy or Early-Onset Myopathy with Fatal Cardiomyopathy
Baca :   Bentuk Desimal Dari 5 8 Adalah



Jenis Protein Struktural Yang Berperan Dalam Kontraksi Sel Otot Adalah

Source: https://id.wikipedia.org/wiki/Titin

Check Also

Contoh Soal Perkalian Vektor

Contoh Soal Perkalian Vektor. Web log Koma – Setelah mempelajari beberapa operasi hitung pada vektor …